Przyleganie neutrofili do ludzkiego śródbłonka in vitro zachodzi za pośrednictwem mechanizmów zależnych i niezależnych od CDw18 (Mo1, MAC-1 / LFA-1 / GP 150,95).

Składniki kompleksu glikoproteiny powierzchniowej leukocytów CDw18 (Mo1 / LFA-1 / GP 150,95 lub MAC-1, rodzina LFA-1) są wymagane do pewnych związanych z adhezją funkcji ludzkich neutrofili (PMN). Oceniliśmy zdolność przeciwciał monoklonalnych (MoAb) skierowanych przeciwko określonym determinantom na glikoproteiny CDw18 do hamowania przylegania neutrofilów do hodowanych ludzkich komórek śródbłonka (EC) stymulowanych przez różnych agonistów, w tym trombinę i leukotrien C4, które indukują zależną od WE adhezję PMNs. MoAb 60.3, przeciwciało, które wiąże się z epitopem wspólnym dla 3 heterodimerycznych podjednostek kompleksu neutrofili CDw18, silnie hamowało (90-100%) szybką (5-30 minutową) adherencję stymulowaną przez N-formylo-metylo-leucyl- fenyloalanina, leukotrien B4, czynnik aktywujący płytki krwi, octan mirystynianu forbolu, jonofor A23187 i czynnik martwicy nowotworu. Przeciwciała MoAb skierowane przeciwko epitopom na polipeptydzie alfa heterodimeru CDllb (Mol, MAC-1) również hamowały przyleganie PMN do EC i powierzchnie pozbawione komórek indukowane przez tych agonistów. Przeciwnie, MoAb anty-CDw18 wywierały niewielki wpływ na maksymalną zależną od EC przyczepność neutrofili stymulowaną przez trombinę i leukotrien C4, i niecałkowicie hamowały adherencję PMN indukowaną przez tych agonistów w warunkach submaksymalnych. Odkrycia te wskazują, że istnieje alternatywny mechanizm przylegania neutrofili, przypuszczalnie wynikający ze zmian molekularnych powierzchni EC, który nie wymaga glikoprotein PMN CDw18. Sugerują także, że niezdolność do przylegania do śródbłonka może nie całkowicie odpowiadać za wadę chemotaksji obserwowaną in vivo w neutrofilach, które są niedobór w kompleksie CDw18.
[patrz też: nerwiak mortona, ablacja endometrium, pierwotna obustronna gonartroza ]